Белки-ингибиторы составляют мощный антипротеолитический потенциал организма и являются важными компонентами протеазно-ингибиторных систем организма человека. Одну из групп белков-ингибиторов животного происхождения составляют серпины. Особый интерес представляет поливалентный ингибитор протеаз (апротинин). Аналоги белков-ингибиторов животного происхождения обнаружены у многих растений. В частности, к ним относятся ингибиторы из соевых бобов, препятствующие действию сериновых протеаз. Однако, вопрос о структурной и функциональной гомологии ингибиторов растений и животных остается открытым. В данной работе сравниваются поливалентный ингибитор протеаз поджелудочной железы животных (апротинин) и соевый ингибитор трипсина.
Производственно-коммерческое издательство "Зея", Благовещенск. 2009. 117 с.

Белки-ингибиторы составляют мощный антипротеолитический потенциал организма и являются важными компонентами протеазно-ингибиторных систем организма человека. Одну из групп белков-ингибиторов животного происхождения составляют серпины. Особый интерес представляет поливалентный ингибитор протеаз (апротинин). Аналоги белков-ингибиторов животного происхождения обнаружены у многих растений. В частности, к ним относятся ингибиторы из соевых бобов, препятствующие действию сериновых протеаз. Однако, вопрос о структурной и функциональной гомологии ингибиторов растений и животных остается открытым. В данной работе сравниваются поливалентный ингибитор протеаз поджелудочной железы животных (апротинин) и соевый ингибитор трипсина.
Типография ГОУ ВПО «Амурская государственная медицинская академия» Министерства здравоохранения и социального развития Российской Федерации. 2009. 23 с.

В монографии отражено современное представление о системе протеолиза в норме и способах ее регуляции в условиях патологии. Рассмотрены протеазы крови и других тканей, протеолитические системы, механизм действия сериновых протеаз, ингибиторная система организма. Отдельно описаны серпины (ингибиторы сериновых протеаз) и их типичные представители. Сравниваются свойства апротинина (животный) и соевого ингибитора трипсина (растительный). Представлены собственные данные по сравнительному исследованию активности данных ингибиторов, их влиянию на системы гемостаза и комплемента, а также влиянию приема изолята соевого белка на показатели протеолиза в сыворотке крови человека.
. LAP Lambert Academy Publishing GmbH&Co. KG. 2012. 96 с. ISBN: 978-3-659-13878-2

Прием обогащенного изолятом соевого белка печенья на протяжении 2 месяцев в количестве 30г соевого белка ежедневно здоровыми людьми сопровождался достоверным снижением общей протеолитической активности) на 22% и увеличением трипсин-ингибиторной активности сыворотки крови на 22%.
Тихоокеанский медицинский журнал. 2010. №1. С. 72-73.

Выраженная чувствительность к действию протеиназ сказывается на антиоксидантных свойствах медьсодержащей оксидазы плазмы крови церулоплазмина (ЦП). При гель-фильтрации из препаратов практически чистого ЦП (99,7%) выделены его комплексы. Масс-спектрометрия фрагментов трипсинолиза данных комплексов выявила, помимо ЦП, матриксные металлопротеиназы ММП-2 и ММП-12. Наличие протеиназ было подтверждено обнаружением желатиназной активности в электрофоретических зонах, соответствующих ММП-2 (72 и 67 кДа) и ММП-12 (22 кДа). Идентифицированные протеиназы содержат гепаринсвязывающие структурные мотивы, характерные для белков, образующих комплексы с ЦП (лактоферрина, миелопероксидазы и группы серпроцидинов), поэтому их примеси могут быть эффективно удалены при очистке ЦП с помощью предложенной нами ранее хроматографии на гепарин-сефарозе.
А.В. Соколов, М.О. Пулина, К.В. Агеева, О.С. Черкалина, Е.Т. Захарова, В.Б. Васильев (2009) Идентификация комплексов церулоплазмина с матриксными металлопротеиназами 2 и 12. Биохимия. Т. 74. С. 1703-1708.