Изучено влияние лактоферрина человека (ЛФ) на купирование последствий экспериментальной геморрагической анемии у крыс. После шести кровопотерь (в 1-4 и 7-8 дни эксперимента) у крыс развивалась острая анемия, выразившаяся в снижении концентрации гемоглобина до 59 % от исходной. Уровень сывороточного железа снижался втрое. Введение ЛФ (внутрибрюшинно, 10 мг/день, 4 дня, начиная с 7-го) привело к увеличению уровня гемоглобина до 109 %, а уровня сывороточного железа – до 125 % на 14 й день. В контрольной группе на 14-й день уровень гемоглобина составил 70 %, а уровень железа – 49 % от исходного. Ферроксидазная активность церулоплазмина (ЦП) в сыворотке крови, сниженная к 5-ой кровопотере, восстановилась до исходного уровня только у крыс, получавших ЛФ. Полученные результаты показывают, что ЛФ может влиять на активность ЦП in vivo, способствуя нормализации метаболизма железа.
Пулина М.О., Соколов А.В., Захарова Е.Т., Костевич В.А., Васильев В.Б. (2010) Влияние лактоферрина на последствия острой экспериментальной геморрагической анемии у крыс. Бюлл. эксп. мед. биол. Т. 148, № 2, С. 180-184

Метод фотонной корреляционной спектроскопии (ФКС) широко используется для оценки диаметра частиц в растворе. В данной работе были определены диаметры белковых комплексов, образующихся при взаимодействии церулоплазмина (ЦП) с лактоферрином (ЛФ) и/или миелопероксидазой (МПО). Получена калибровочная зависимость диаметра белковых частиц (миоглобин, альбумин, ЛФ, ЦП, МПО, альдолаза, ферритин) от логарифма их молекулярной массы. Диаметр комплекса, образующегося при смешивании ЦП и ЛФ, составил 8,4 нм, что согласуется с радиусом вращения, полученным ранее при исследовании комплекса 1ЦП-1ЛФ методом рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами. Диаметр комплекса, образующегося при взаимодействии ЦП и МПО, равен 9,8 нм, что соответствует стехиометрии 2ЦП-1МПО. Диаметр комплекса, образующегося при добавлении ЛФ к комплексу 2ЦП-1МПО, составляет 10,7 нм. Такой диаметр предполагает образование пентамера: 2ЛФ-2ЦП-1МПО с молекулярной массой около 585 кДа.
Соколов А.В., Прозоровский В.Н., Васильев В.Б. (2009) Исследование взаимодействия церулоплазмина, лактоферрина и миелопероксидазы методом фотонной корреляционной спектроскопии. Биохимия. Т. 74, №11, С. 1506-1509

В данной работе сравниваются свойства рекомбинантного лактоферрина человека, полученного из молока трансгенных мышей с естественным лактоферрином человека, полученным из грудного молока. С помощью элетрофоретических, иммунологических и хроматографических методов показана идентичность обоих белков. Лактоферрин из молока трансгенных мышей обладает свойствами, характерными для лактоферрина человека: эффективно хелатирует ионы железа, связывется с ДНК, гепарином и бактериальным липосахаридом. Оба белка проявляют одинаковую бактерицидную и фунгицидную активности. Полученные данные позволяют использовать созданные генетические конструкции для получения продуцентов человеческого лактоферрина на основе сельскохозяйственных животных.
Соколов АВ, Пулина МО, Кристиян АВ, Захарова ЕТ, Рунова ОЛ, Васильев ВБ, Гурский ЯГ, Минашкин ММ, Краснов АН, Кадулин СГ, Ермолкевич ТГ, Гольдман ИЛ, Садчикова ЕР. (2006) Исследование рекомбинантного лактоферрина человека, секретируемого в молоко трансгенных мышей.// ДАН, Т. 411, С. 336-339.