Методами сравнительной геномики исследована структура пуринового регулона в семи геномах гамма-протеобактерий: Escherichia coli, Salmonella typhi, Yersinia pestis, Haemophilus influenzae, Pasteurella multocida, Actinobacillus actinomycetemcomitans и Vibrio cholerae. Палиндромный сайт связывания пуринового репрессора, имеющий консенсус ACGCAAACGTTTGCGT, хорошо сохраняется перед генами ферментов, участвующих в синтезе инозинмонофосфата из фосфорибозилпирофосфата, в переносе одноуглеродных групп, а также перед генами ряда транспортных белков. Эти гены можно считать ядром пуринового регулона. Физиологически особенно важной представляется регулция генов purC gcvTHP/folD, так как PurR-сайт обнаружен перед неортологичными, но функционально заменимыми генами. С другой стороны PurR-сайт плохо сохраняется перед ортологами ряда генов пуринового регулона E. coli: генами, вовлеченными в общий азотный обмен, биосинтез пиримидинов, синтез АМФ и ГМФ из ИМФ, а также перед геном самого пуринового репрессора. Предсказано, что к пуриновым регулонам исследованных бактерий могут относиться гены: upp, принимающий участие в биосинтезе пиримидинов, uraA, кодирующий транспортер урацила; serA, участвующий в биосинтезе серина, folD, ответственный за превращение N5,N10-метенилтетрагидрофолата в N10-формилтетрагидрофолат; rpiA, забействованный в метаболизме рибозы; а также гены белков с неизвестной функцией: yhhQ и ydiK. Было показано, что PurR-сайт может иметь различное строение в разных геномах. Так, в геномах бактерий из групп Pasteurellaceae и Vibrionaceae наблюдается тенденция к уменьшению консервативности второй и пятнадцатой позиций сайта.

Нитрат и нитрит - наиболее предпочтительные акцепторы электронов в отсутствие молекулярного кислорода. В организме гамма-протеобактерии Escherichia coli регуляция нитрат-нитритного дыхания осуществляется двумя гомологичными факторами транскрипции NarL и NarP. Данная регуляторная система интенсивно изучается в течение более чем двадцати лет, однако многие ключевые вопросы, в том числе и структура сайта связывания белка NarL, до сих пор остаются нерешенными. Применение методов сравнительной геномики позволило установить, что в большинстве организмов из группы гамма-протеобактерий регуляция осуществляется одиночным белком NarP. Изучение NarP-регулона в десяти геномах показало, что его структура в разных геномах может весьма различаться, однако механизм регуляции генов восстановления нитрата и нитрита является крайне консервативной. Обнаружена корреляция между эволюцией системы нитрат-нитритного дыхания и изменениями в структуре регуляторной системы. Обнаружение NarP-сайтов перед геном глобального регулятора FNR и генами аэробного метаболизма, cydAB, mdh и sucAB, указывает на то, что роль белка NarP в регуляции дыхания изменяется в процессе эволюции. Обнаружено 35 новых членов обобщенного регулона, установлена авторегуляция оперона narQP в организмах сем. Vibrionaceae.