В данной работе исследовано образование комплексов церулоплазмина (CP) с белками семейства серпроцидинов: азуроцидином (CAP37), нейтрофильной эластазой (NE), катепсином G (CG) и протеиназой 3 (PR3). Ранее мы показали, что эти белки сорбируются при аффинной хроматографии белкового экстракта из лейкоцитов человека на иммобилизованном CP. В настоящей работе мы наблюдали, что при гель-фильтрации серпроцидины формируют комплексы с CP в молярном соотношении 1:1. Ингибитор сериновых протеиназ PMSF не препятствовал взаимодействию серпроцидинов с CP при диск-электрофорезе без детергентов. CP влиял на активность NE, CG и PR3 как обратимый конкурентный ингибитор c Ki ~ 1 мкМ. Ингибирующий эффект CP зависел от ионной силы раствора и практически отсутствовал при концентрации NaCl выше 300 мМ. Серпроцидины угнетали оксидазную активность CP в отношении п-фенилендиамина как обратимые конкурентные ингибиторы. Наибольшее влияние при этом оказывал CAP37 (Ki ~ 20 нМ. При добавлении разных серпроцидинов к плазме крови человека, крысы, мыши, кролика, дельфина, собаки, лошади и коровы только САР37 образовывал комплекс с СР. Синтетический пептид RKARPRQFPRRR (5-13,61-63 CAP37) вытеснял CAP37 из комплекса с CP. Добавление CAP37 к тройному комплексу CP с лактоферрином и миелопероксидазой вызывало вытеснение последней из комплекса с CP. Константа диссоциации CAP37 с иммобилизованным CP составила 13 нМ. Таким образом, специфическим партнером CP среди серпроцидинов является CAP37.
Соколов А.В., Агеева К.В., Костевич В.А., Берлов М.Н., Рунова О.Л., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. (2010) Исследование взаимодействия церулоплазмина с серпроцидинами. Биохимия, Т. 75, № 11, С. 1544-1552.