Исследовали фрагменты полипептидной цепи рекомбинантного транстиретина (ТТР) с заменой (L55P),участвующие в формировании аномальных...
Исследовали фрагменты полипептидной цепи рекомбинантного транстиретина (ТТР) с заменой (L55P),участвующие в формировании аномальных фибрилл этого белка. Показано, что в очищенных препаратах синтезированного в бактериальной системе ТТР(L55P) в условиях, оптимальных для фибриллогенеза, но в отсутствие ингибиторов протеаз фибриллы не образуются. Установлено, что причина потери способности ТТР к фибриллогенезу – ограниченный протеолиз, приводящий к отщеплению С-концевого фрагмента полипептидной цепи ТТР длиной ~18 аминокислотных остатков. Протеолиз осуществляет, скорее всего, бактериальная сериновая эндопептидаза sohB (EC 3.4.21), идентифицированная в препаратах ТТР с помощью метода MALDI-TOF. Предполагается, что наличие С-концевого фрагмента полипептидной цепи ТТР является критическим для образования аномальных фибрилл.
БИОХИМИЯ, 2006, том 71, вып. 5, с. 672 – 680
