Живая сила воды/Скрябина Т. А./ /Научный руководитель: учитель химии высшей категории, почётный работник общего образования, Соросовский учитель Журавлёва О. А. // Муниципальное общеобразовательное учреждение «Средняя общеобразовательная// школа  №94 г. Саратов»/Вода - одно из главных богатств человечества на Земле.Это вещество привычное и необычное. Живую и мертвую воду можно получить путем электролиза обычной воды, погрузив в нее два электрода (анод и катод) и пропуская через воду в течение 5-6 минут сильный электрический ток.Живая вода, образующаяся около катода, имеет резко щелочную реакцию, мертвая (около анода)– сильнокислую. Так вода, которая положительно заряженная, называется анолит (мертвая вода). Отрицательно заряженная вода – католит (живая вода).Цель работы: Узнать какими необычными свойствами обладает вода. Провести несколько исследований с разными пробами воды. И сделать выводы: какая вода самая полезная, и какими необычными свойствами она обладает. Работа предполагает, что очень интересно было бы узнать о необычных свойствах воды, о её роли в организме человека и о её применении в медицине. Тема касается любого человека. Ведь вода-это необходимый компонент в жизни всего живого.Вода состоит из супермолекул, так называемых кластеров и ячеек, с особой молекулярной структурой. Эта структура меняется, если на воду воздействовать различными способами – химическим, электромагнитным, механическим и т.д. Под этими воздействиями ее молекулы способны перестраиваться и таким образом запоминать любую информацию. Феномен «структурной памяти» позволяет воде впитывать в себя, хранить и обмениваться с окружающей средой данными, которые несут свет, мысль, музыку, молитвы и простое слово. Одним словом вода играет огромную роль в обмене веществ и здоровье человека.Трудно сказать, в каких только процессах вода не принимает участия, какие функции не выполняет, обеспечивая жизнедеятельность организма. Несвоевременное или недостаточное употребление чистой воды влечет за собой дисбаланс химических реакций в клетках тканей и органов человека, нарушает нормальное течение физиологических процессов, ослабляет, в конечном счете, здоровье. Рано или поздно вода вернёт нам то, что мы когда-то  вложили в её память.В работе осуществляется комплексный подход к изучаемой проблеме, т.к. она содержит сведения не только по химии, но и по медицине, а также экспериментальный материал, содержащий исследования о содержании примесей в воде их влияние на здоровье и обмен веществ человека. Социологические исследования, проведённые в работе, а также исследования проб воды из разных источников на анионы и катионы показали, что в настоящее время качество водопроводной воды оставляет желать лучшего. 
Скрябина Т. А. Живая сила воды // Бюллетень медицинских Интернет-конференций, Vol. 3, Issue 2, 2013, pp. 463-463

У некоторых людей такой шустрый метаболизм, что их буквально ничего на свете не способно сделать толстыми. Эти счастливчики могут в огромных количествах потреблять картофельные чипсы, заедая их приличными порциями сливочного пломбира, и при этом ни одного грамма лишнего жира не копится на их сухих и подтянутых телах.
У некоторых людей такой шустрый метаболизм, что их буквально ничего на свете не способно сделать толстыми. Эти счастливчики могут в огромных количествах потреблять картофельные чипсы, заедая их приличными порциями сливочного пломбира, и при этом ни одного грамма лишнего жира не копится на их сухих и подтянутых телах. Такой замечательной особенностью обладает примерно 0,01% населения. А все остальные вынуждены... .... то и дело огорчаться, обнаруживая лишние сантиметры и килограммы. Почему все так происходит? Ведь вы вовсе не так уж много едите. Наоборот, вы едите, только когда голодны. И даже очень голодны. Собственно говоря, вам чаще приходится быть голодной, чем сытой, и все равно вес не только не снижается, но, похоже, даже… в общем, ваши весы явно заврались и разладились. Такого просто не может быть – откуда еще килограмм? Если вы чувствуете голод почти сразу после того, как встали из-за обеденного стола, это совершенно не значит, что во время обеда вы не набрали причитающихся вам калорий. Наоборот, вполне может быть, что вы с этими калориями даже переусердствовали. А за чувство голода в данном случае ответственность ложится на переизбыток в вашей пище сахароповышающих углеводов. Что же это за зверь такой “сахароповышающие углеводы”? Как вы знаете, все, что вы можете съесть, делится на три большие категории: белки, жиры, углеводы. Белок – это основной строительный материал вашего тела. Жир – это, в основном, стратегические запасы на черный день. Когда вам необходима энергия, скопленный жир расщепляется и обеспечивает ваше тело топливом для дальнейшей жизнедеятельности. Углеводы – это”быстрая” энергия, которая сразу затрачивается телом и помогает вам продержаться веселыми и бодрыми до ужина. Происходит это вследствие того, что в процессе пищеварения углеводы трансформируются в глюкозу. При попадании глюкозы в кровь и возникает прилив энергии. Избыток глюкозы откладывается печени и мышцах в форме гликогена, который может либо быть истрачен телом при недостатке энергии, либо потихонечку превратиться в жир “про запас”. Когда же уровень глюкозы у вас в крови повышается, в дело вступает поджелудочная железа, которая начинает в срочном порядке вырабатывать гормон инсулин. С точки зрения поджелудочной железы избыток глюкозы (сахара) в крови- это очень опасно и она начинает в усиленном режиме с помощью инсулина вылавливать глюкозу. Чем активнее была “инсулиновая защита”, тем быстрее в вашей крови не останется глюкозы. А стало быть, и энергии. И тем скорее и сильнее вас захочется немедленно что-нибудь съесть. Хотя вы и только что плотно поели. Как же можно исправить ситуацию с постоянным голодом и желанием перекусить? Можно, конечно, было привести здесь длинную-предлинную таблицу гликемических индексов в продуктах. Но такие таблицы приносят довольно мало практической пользы. Поэтому проще привести несколько основных примет, по которым вы можете распознать продукты с высоким гликемическим индексом. СЛАДКО Чем слаще продукт на вкус, тем больше в нем глюкозы. Причем это касается не только твердой пищи, но и жидкостей – чая, лимонада, колы. Более того, искусственные сахарозаменители, не содержащие сахара, все равно способны спровоцировать инсулиновый выброс – сладость на языке сама по себе является стартовым сигналом для вашей поджелудочной железы. МЯГКО Чем дольше надо жевать данный овощ, фрукт или хлеб, тем меньше там гликемический индекс. В жестких продуктах (например, капусте, брокколи, черном хлебе, сладком перце, сельдерее кислых я блоках) глюкозы меньше, чем в нежных и мягких (например, в персиках). ХОРОШО ПРИГОТОВЛЕНО Чем менее н6атурально выглядит этот продукт, тем выше его индекс. Вареный картофель, например, содержит меньше глюкозы, чем пюре, пюре – меньше чем жареный, а жареный – меньше чем чипсы. НЕ СВЕЖО В любом консервированном продукте всегда больше глюкозы, чем в его свежем варианте. Не забудьте, что к легкоусвояемым, а значит, быстро повышающим уровень сахара относятся: сахар, мед, кондитерские изделия, соки, фрукты, сладкие газировки. Медленно усваиваемые углеводы, не резко повышающие уровень глюкозы в крови: хлеб, макароны, картофель, крупа, каша. Не обладают сахароповышающим действием: овощи, мясо, рыба, творог, яйца, сало, масло, сметана. А теперь посмотрим как же все таки можно обмануть чувство голода. • Если есть хочется так, что терпеть больше нет сил, попробуйте съесть бутерброд из небольшого кусочка черного хлеба с очень спелым бананом. Клетчатка. Содержащаяся в черном хлебе, дает на время занятие вашему желудку, а суперсладкий банан повысит уровень глюкозы в крови. Сразу станет легче. • Не ешьте за компанию, если на физиологическом уровне вы сыты, лучше потрать это время на прогулку. Которая поможет оптимизировать процесс сжигания жиров в вашем организме. • Ешьте супы, особенно сваренные на овощном бульоне или на нежирном мясном. Вы насытитесь быстрее и больше, чем, если бы обедали без супа. • В качестве перекуса очень хорошо использовать вареное яйцо или кусок нежирного сыра с зеленым чаем или натуральный, без сладких добавок йогурт (кефир, ряженку, простоквашу). Они дадут долгое ощущение сытости, и вы надолго забудете о еде. • Выпейте стакан, а лучше и два чистой воды за 20 минут перед каждым приемом пищи. Часто голод скрывается под маской жажды. Проверьте, после воды вы съедите намного меньше пищи и ее понадобиться намного меньше для насыщения, так как желудок будет уже наполнен.

В данной статье мы хотим описать самые главные причины появления межпозвоночной грыжи.
В данной статье мы хотим описать самые главные причины появления межпозвоночной грыжи. Самые главные причины образования межпозвоночной грыжи это: нарушение обмена веществ, гормонального фона, сбои в работе поджелудочной железы, печени. В последствии чего происходят сбои в роботе нервной системы, появляются закупорки сосудов, тромбы, происходит нарушение микро циркуляции крови малого таза, ног, происходит ущемление нервных корешков спинного мозга, образуются междупозвоночные опухоли, которые перекрывают седалищные, паховые нервы, появляются проблемы с ногами, появляются солевые уплотнения. Чаще всего межпозвоночные грыжи появляются в тех людей, которые болеют сахарным диабетом, сколиозом, люмбаго, переболели вирусными заболеваниями (особенно гепатитом) которые нарушают связь между клетками организма и головным мозгом, в последствии чего происходит нарушение гормонального обмена и нарушение питания костной и хрящевой ткани. Самое важное что нужно понять тем, у которых есть межпозвоночная грыжа, что убрав грыжу операционным путем, вы не решаете проблему, так как костная ткань, не укрепленная через некоторое время появляются микро трещины и образуются повторные грыжи и боли опять возвращаются. Межпозвоночную грыжу нельзя убрать операционным путем, и нет никаких лекарств от межпозвоночной грыжи единственное , что действительно лечит, – это профилактика всего организма. Если будет профилактика полностью всего организма уйдут опухоли, восстановится циркуляция крови, начнется поступление питания в костную, хрящевую ткань. При артритах, артрозах, межпозвоночных грыжах ущемляются артерии, в последствии их пропускная способность уменьшается, появляются головные боли, неудобства в шейном отделе позвоночника, отказывают руки и ноги, происходит ущемления нервных корешков, в результате чего происходит нарушение биологического цикла организма, поскольку информация от мозга к клеткам передается через нервную ткань. В целом 80 % всех болезней идут от позвонка, если где то есть ущемление, значит идет сбой в организме, идет поражение клеток организма. Нужно понять что если не убрать опухоль, не восстановить организм, не восстановить циркуляцию крови и нервную систему от последствий которые принесла грыжа, то толку от лечения межпозвоночной грыжи НЕ БУДЕТ. Операцию нужно делать только в крайнем случае в безвыходном положение, когда в последствии межпозвоночной грыжи полностью идет закупорка сосудов или стирается диск. При межпозвоночных грыжах нужно быть очень осторожным с массажами. Неправильный, неквалифицированный массаж может привести к ухудшению самочувствия или даже к инсульту. Перед тем как делать массаж нужно сделать томографию и посмотреть какие артерии ущемлены. Массаж лучше делать после курса реабилитации. Что касается мануальной терапии (вбивания ), то при межпозвоночных грыжах этого делать не стоит, это может привести к разрыву фиброзного кольца диска.

Коничев А.С. Программа курса. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ. (Моск. Гор. Пед. Университет. Москва). http://scipeople.ru/publication/69482/; www.mgpu.ru/download.php?id=6265 просмотр 21.2.2010 Пояснительная записка I. Цель и задачи дисциплины. Основная цель курса биохимии – сообщить студентам фундаментальные знания в области биохимии как базовой составляющей современной физико-химической биологии. Курс биохимии необходим также для глубокого восприятия студентами курсов генетики, цитологии, анатомии и физиологии растений и животных , экологии и других дисциплин биологического направления. Вместе с тем в учебном плане биохимия естественным образом связана с органической химией, молекулярной биологией и биотехнологией. В соответствии с этим и построена данная программа. Она включает, прежде всего, детальную характеристику основных классов органических соединений, входящих в состав живой материи, а также процессов их обмена. Такие важнейшие вопросы как энергетика обмена веществ, его гормональная регуляция, взаимосвязь обмена веществ и принципы его регуляции представлены специальными разделами. В программе значительное место уделено вопросам биохимической экологии, что отражает современные тенденции обучения на биологических и химических факультетах университетов. В часть разделов программы включены вопросы, имеющие целью подготовить студентов к освоению курсов молекулярной биологии и биотехнологии. Требования к уровню подготовки студента, завершившего изучение курса биохимии. Студент, завершивший освоение курса должен иметь прочные знания в области биохимических основ жизнедеятельности организмов, включая пути обмена основных классов органических соединений, представленных в природе, принципы и механизмы регуляции обмена веществ, а также уметь применять эти знания в процессе освоения смежных дисциплин и в процессе будущей научно-практической и преподавательской деятельности. Освоивший курс биохимии должен обладать навыками: - самостоятельной работы с литературой и электронными средствами информации в области биохимии, - экспериментальной (лабораторной) работы по биохимии с соответствующим биологическим материалом, - преподавания биохимии, а также соответствующих разделов общей биологии, естествознания, экологии и др. дисциплин с использованием знаний, полученных при усвоении курса биохимии. 2.Объем дисциплины и виды учебной работы Вид занятий Всего часов По годам обучения (семестры) 5 6 Общая трудоемкость 160 100 60 Аудиторные занятия 87 54 33 Лекции 58 36 23 Практические (лабораторные) занятия 28 18 10 Самостоятельная работа 73 46 27 Другие виды работ (курсовые, рефераты) Вид итогового контроля (зачет, экзамен) Экзамен Диф.зачет Экзамен 3.Учебно-тематический план № п/п Разделы дисциплины Лекции Семинары ЛР Биохимия как одна из составляющих физико-химической биологии. Методы биохимических исследований. 2 - - Химический состав организмов (СР) - - - Белки: структура, свойства, функции 4 14 10 Ферменты: строение, свойства, механизмы действия, классификация, регуляция активности, практическое применение 6 8 4 Витамины. Потребность человека и животных в витаминах, их классификация и роль в обмене веществ. - 2 2 Нуклеиновые кислоты и их обмен 4 20 4 Обмен белков 4 6 2 Углеводы: структура функции и пути обмена в организме 6 8 4 Липиды: классификация структура и функции 4 7 2 Биологическое окисление и его сопряжение с фосфорилированием, возможные механизмы биосинтеза АТФ 2 3 - Водный и минеральный обмен (СР) - - - Гормоны: структура, функции, механизмы действия, применение 2 4 2 Взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов. Уровни регуляции обмена веществ 2 3 - Экологические аспекты биохимии 2 3 - Примечание: (СР) – разделы для самостоятельного изучения, (-) – не предусмотрены 4. Содержание разделов дисциплины 1. Биохимия как одна из составляющих физико-химической биологии. Методы биохимических исследований Биохимия – наука о качественном составе, количественном содержании и преобразованиях в процессе жизнедеятельности соединений, образующих живую материю. История возникновения биохимии. Роль отечественных ученых в развитии биохимии( работы А. Я. Данилевского, А. Н. Баха, Н. И. Лунина, И. П. Павлова, А. Н. Белозерского, В. А .Энгельгардта, А. А. Баева, Ю. А. Овчинникова и др.). Взаимосвязь биохимии с биофизикой, биоорганической химией и молекулярной биологией. Значение биохимии для развития биологии, медицины, сельского хозяйства, генетики, экологии и биотехнологии. Физико-химические и биологические методы в биохимии. Разработка скоростных и автоматизированных методов биохимического анализа. Биохимические методы мониторинга окружающей среды. 2. Химический состав организмов. Характеристика основных классов органических соединений, представленных в живых организмах , и общее понятие об обмене веществ и энергии в биосфере Постоянно и иногда встречающиеся в живых организмах элементы. Понятие о главных биогенных элементах. Макро-, микро- и ультрамикроэлементы. Закономерности распространения элементов в живой природе. Биогеохимический круговорот веществ в природе – основа сохранения биосферы. Загрязнения природной среды и биохимические методы их тестирования. Зависимость между увеличением концентрации элементов в среде и накоплением их в живых организмах. Аллергия как результат загрязнения природной среды. Содержание нуклеиновых кислот, белков, углеводов, липидов, минеральных веществ и других соединений в организме человека, животных и растений. Пластические и энергетические вещества. Биоактивные соединения, их место и роль в живой природе. Понятие о пестицидах и их видах. 3. Белки Роль белков в построении и функционировании живых систем. Понятие о протеоме. Методы выделения и очистки белков. Выделение белков из биологического материала, химический синтез белков, возможности и перспективы белковой инженерии. Аминокислотный состав белков. Способ связи аминокислот в белковой молекуле (работы А.Я Данилевского и Э. Фишера). Пептиды. Природные пептиды (глутатион, вазопрессин, энкефалины и др.) и их физиологическое значение. Синтез пептидов заданного строения и возможности их применения. Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной теории строения белков. Первичная структура белков, методы ее определения. Автоматические и молекулярно-генетические методы определения первичной структуры белков. Компьютерные банки данных о первичной структуре. Эволюция первичной структуры белков (на примере цитохромов). Вторичная структура белков. Понятие об  - и -  конформациях полипептидной цепи. Параметры - спирали полипептидной цепи. Другие виды спиралей (310, ). Связь между первичной и вторичной структурой белков. Классификация белков по элементам вторичной структуры белковой молекулы. Надвторичные структуры. Домены. Понятие о структурных и функциональных доменах ( на примере иммуноглобулинов и ферментов). Доменный принцип структурной организации белков. Третичная структура белков, методы ее определения. Типы связей, обеспечивающих поддержание третичной структуры. Динамичность третичной структуры белков. Самоорганизация третичной структуры белковой молекулы и роль специфических белков-шаперонов в организации пространственной структуры белков. Предсказание третичной структуры белков, исходя из их первичной структуры. Четвертичная структура белков. Субъединицы (протомеры) и эпимолекулы (мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры белков (гемоглобин, лактатдегидрогеназа и др.). Типы связей между субъединицами в эпимолекуле. Номенклатура и классификация белков. Функциональная классификация белков и характеристика отдельных групп: структурных, сократительных, защитных, рецепторных и регуляторных белков. Белки (металлотионеины, гемоглобин и др.) как детоксиканты ксенобиотиков. 4. Ферменты Каталитическая функция белков. Различия в свойствах ферментов и катализаторах иной (небелковой природы). Роль отечественных ученых (И. П. Павлова, А. Е. Браунштейна, В. А. Энгельгардта и др.) в развитии энзимологии. Открытие рибозимов и их роль в биокатализе. Понятие о каталитически активных антителах (абзимах) и гибридозимах. Коферменты.. Коферменты – переносчики водорода и электронов (ФМН, ФАД, НАД, НАДФ) и атомных групп (НДФ-сахара, АТФ и др). Понятие о субстратном и аллостерическом центрах в молекуле ферментов. Ферменты-мономеры (трипсин, лизоцим) и мультимеры (глутатионредуктаза). Множественные формы ферментов. Изозимы лактатдегидрогеназы. Генетические и эпигенетические причины возникновения множественных форм ферментов. Роль множественных форм ферментов в регуляции обмена веществ. Значение исследований множественных форм ферментов для медицины, генетики, селекции и мониторинга окружающей среды. Мультиэнзимные комплексы и метаболоны. Полифункциональные ферменты. Механизм действия ферментов. Фермент-субстратные комплексы. Константа диссоциации фермент-субстратного комплекса (Кs) и константа Михаэлиса (Км). Активаторы и ингибиторы ферментов. Влияние ксенобиотиков на активность ферментов. Номенклатура ферментов. Систематические и рабочие (рекомендуемые) названия ферментов. Шифры ферментов. Классификация ферментов. Классы ферментов. Оксидоредуктазы. Характеристика важнейших свойств и коферментов оксидоредуктаз. Первичные и вторичные дегидрогеназы, оксидазы, оксигеназы и цитохромы. Трансферазы.. Трансферазы, переносящие ацильные остатки (холинацетилтрансфераза). Гликозилтрансферазы (гликогенфосфорилаза). Аминотрансферазы (аспартат -  - кетоглутарат – аминотрансферза). Фосфотрансферазы (гексокиназа, протеинкиназы). Гидролазы. Липазы, пептид-гидролазы, фосфатазы. Лиазы. Углерод-углерод –лиазы (пируватдекарбоксилаза).Углерод-азот- лиазы (аспартаза). Изомеразы. Триозофосфатизомераза, альдозомутаротаза и другие представители. Лигазы(синтетазы). Лигазы, катализирующие синтез С–С – связи (оксалоацетатсинтетаза), С-N – связи (пантотенатсинтетаза) , С–S – связи (ацетилкоэнзим А-синтетаза). Промышленное получение и использование ферментов. Иммобилизованные ферменты. Применение ферментов в генетической инженерии. 5. Витамины и другие биоактивные соединения История открытия витаминов. Роль витаминов в питании человека и животных. Авитаминозы, гиповитаминозы, гипервитаминозы. Взаимосвязь витаминов и коферментов. Классификация и номенклатура витаминов. Витамерия. Жирорастворимые витамины.Витамин А и его роль в организме. Витамины D1, D2 и D3 в фосфорно-кальциевом обмене. Водорастворимые витамины. Витамины В1, В 2 , В 3, В 5 , В 6 и их значение в обмене веществ. Витамин С (аскорбиновая кислота), строение и роль в обмене веществ. Витамин Р (рутин). Взаимообусловленность действия витаминов С и Р. Другие биоактивные соединения: антивитамины, антибиотики, ростовые вещества, фитонциды (важнейшие представители и механизмы действия). 6. Нуклеиновые кислоты и их обмен История открытия и изучения нуклеиновых кислот, их химический состав. Пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот. Два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК). Различия между ДНК и РНК по составу азотистых оснований, пентозам, молекулярной массе, локализации в клетке и функциям. ДНК. Содержание ДНК в организме и ее локализация в клетке (ядро, митохондрии, хлоропласты, плазмиды). Размеры и формы молекул ДНК. Кольцевые молекулы ДНК бактерий, некоторых вирусов и фагов, митохондрий и хлоропластов. Нуклеотидный состав ДНК. Первичная структура ДНК и методы ее определения. Проект «Геном человека». Вторичная структура ДНК( модель Дж.Уотсона и Ф.Крика). Принцип комплементарности и его значение для воспроизведения структуры геномов. Полиморфизм вторичной структуры ДНК (A -, B -, C - , Z – формы ДНК). Третичная структура ДНК. Сверхспирализация ДНК. РНК. Виды РНК (тРНК, рРНК, мРНК, мя РНК, тм РНК, вирусные РНК). Сравнительная характеристика видов РНК по молекулярной массе, коэффициенту седиментации, нуклеотидному составу, локализации и функциям в клетке. Многообразие функций РНК, концепция «Мир РНК». Структура и функции тРНК. Первичная, вторичная и третичная структура тРНК. Изоакцепторные тРНК. Структура и функции рРНК( 23- 28S, 16-18S, 5S, 5,8S рРНК). Структура мРНК у прокариот и эукариот. Функциональные участки зрелых (процессированных) молекул мРНК. Распад нуклеиновых кислот до свободных нуклеотидов. Виды нуклеаз и их специфичность. Полинуклеотидфосфорилаза и значение данного фермента для расшифровки генетического кода. Рестриктазы , их биологическая роль и использование для расшифровки структуры ДНК. Пути распада нуклеотидов. Конечные продукты распада пуриновых и пиримидиновых оснований у представителей различных классов животных. Биосинтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Биосинтез (репликация ДНК).Полуконсервативный принцип репликации ДНК. Ферменты (ДНК-полимерезы, РНК-полимераза, ДНК-лигаза, ДНК-топоизомераза) и белковые факторы (Dna-A, Dna-В, SSB –белки и др.) принимающие участие в репликации ДНК. Схема репликации кольцевых и линейных двуцепочечных молекул ДНК. Вилки репликации и этапы биосинтеза ДНК. Скорость и точность репликации ДНК. Теломерные повторы ДНК и их наращивание. ДНК-теломеразы. Биосинтез РНК (транскрипция). Строение, свойства и механизм действия РНК-полимераз. Единицы транскрипции( транскриптоны). Строение и регуляция активности оперонов бактерий. Многообразие факторов транскрипции у эукариот. Созревание (процессинг) РНК. Процессинг тРНК и рРНК. Процессинг мРНК (кэпирование, сплайсинг, полиаденилирование). Понятие об альтернативном сплайсинге. «Редактирование» РНК. Понятие об обратной транскрипции. РНК-зависимая ДНК-полимераза (ревертаза), распространение и функции данного фермента. РНК-зависимая РНК-полимераза (репликаза) и ее роль в биосинтезе РНК у бактериофагов. 7. Обмен белков Распад белков. Характеристика ферментов, осуществляющих распад белков. АТФ-зависимый протеолиз и роль убиквитина в этом процессе. Протеасомы – комплексы протеолитических ферментов. Ограниченный протеолиз как источник возникновения функционально активных белков и пептидов. Метаболизм аминокислот. Конечные продукты распада аминокислот и пути связывания аммиака в организме. Орнитиновый цикл. Пути новообразования аминокислот. Первичные и вторичные аминокислоты. Биосинтез белков. Нематричный (мультиэнзимный) механизм синтеза белков. Матричная теория биосинтеза белков (трансляция мРНК). Этапы биосинтеза белка и аппарат трансляции. Активирование аминокислот. Свойства аминоацил-тРНК-синтетаз и синтез аминоацил-тРНК. Современные представления о строении рибосом. Состав прокариотических и эукариотических рибосом. Полирибосомы. Этапы трансляции (инициация, элонгация, терминация) и белковые факторы принимающие участие в их осуществлении. Роль различных видов РНК в осуществлении трансляции. Код белкового синтеза, история его открытия . Особенности генетического кода митохондрий и хлоропластов. Репрограммирование трансляции. Функции тмРНК.Особенности регуляции трансляции у высших эукариот. Информосомы (работы А.С.Спирина) как формы существования мРНК. Трансмембранный перенос белков, котрасляционные и посттрансляционные модификации белков. 8. Углеводы и их обмен Классификация углеводов. Простые углеводы (моносахариды) и их важнейшие представители (рибоза, глюкоза, фруктоза, галактоза).Сложные углеводы. Дисахариды (сахароза, лактоза, мальтоза). Полисахариды, их структура и отдельные представители (гликоген, крахмал, хитин, клетчатка). Функции углеводов (энергетическая, метаболическая, рецепторная и др.). Гликопротеины групп крови. Обмен углеводов. Пути распада полисахаридов. Ферменты распада полисахаридов и олигосахаридов (амилазы, фосфорилазы, гликозидазы). Регуляция фосфоролиза полисахаридов при участии G-белков, цАМФ и протеинкиназ. Обмен глюкозо-6-фосфата (дихотомический путь и пентозофосфатный путь). Обмен пировиноградной кислоты. Гликолиз. Спиртовое брожение. Мультиэнзимный комплекс окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Цикл трикарбоновых и дикарбоновых кислот, его роль в обмене веществ. Биосинтез углеводов. Понятие о первичном биосинтезе углеводов у зеленых (фотосинтезирующих) растений. Рибулозо-1,5-дифосфат как акцептор углекислого газа. Глюконеогенез, роль фосфоенолпируваткарбоксилазы и фруктозо-1,6-дифосфатазы в этом процессе. 9. Липиды и их обмен Общая характеристика и классификация липидов. Структурное и функциональное разнообразие липидов. Роль липидов в построении биологических мембран. Обмен жиров. Обмен глицерина. Окисление высших жирных кислот. Механизм  - окисления. Глиоксилевый цикл и его роль во взаимосвязи обмена липидов и углеводов. Механизм биосинтеза высших жирных кислот. Строение и механизм действия ацетил-КоА-карбоксилазы и синтазы высших жирных кислот.Биосинтез триглицеридов. Нарушения в обмене жиров. Воски, их строение, функции и представители (спермацет, пчелиный воск). Стериды. Стеролы ( холестерол, эргостерол и др.). Структура и функции стероидов (холевая кислота, стероидные гормоны). Фосфолипиды: многоатомные спирты и жирные кислоты, входящие в их состав.Биологическая роль фосфолипидов. Фосфоинозитиды как источники вторичных посредников (инозитол-1,4,5,-трифосфата и диацилглицерола) гормонов. Гликолипиды. Структура и функции цереброзидов и ганглиозидов. Структура и функции липопротеинов, их использование в медицинской биохимии. 10.Биологическое окисление и синтез АТФ История изучения процессов биологического окисления: работы А.Н. Баха, В.И. Палладина, О. Варбурга, В.А. Энгельгардта. Классификация ферментов биологического окисления. Комплексы оксидоредуктаз. Оксигеназы и гидроксилазы. Активные формы кислорода и их воздействие на структуру и функциональную активность нуклеиновых кислот, белков и липидов. Системы микросомального окисления в клетке. Цитохром Р450 и его роль в детоксикации ксенобиотиков. Защитные функции супероксиддисмутазы и каталазы. Сопряжение окисления с фосфорилированием. Субстратное фосфорилирование и фосфорилирование на уровне электронотранспортной цепи. Понятие о сопрягающей мембране митохондрий (работы П. Митчела и В.П. Скулачева). Строение протонной АТФазы и вероятные механизмы биосинтеза АТФ. 11.Гормоны и их роль в обмене веществ Классификация гормонов. Стероидные гормоны (кортикостерон, тестостерон, эстрадиол, экдизон и др.) и механизм их действия. Пептидные гормоны. Характеристика инсулина, гормона роста, тиреотропина, гастрина, вазопрессина. Механизм действия пептидных гормонов, роль G -белков в этом процессе. Прочие гормоны (адреналин, ауксин, гибберинллины, цитокинины, простогландины), их структура и механизмы действия. Рилизинг-факторы гормонов. Нейрогормоны (эндорфины и энкефалины). Применение гормонов в медицине и производстве продуктов питания. 12. Водный и минеральный обмен Содержание воды в клетке, организме. Состояние воды в тканях организма. Влияние ионов на степень структурирования воды. Регуляция водного обмена. Участие минеральных веществ в формировании структуры биополимеров. Ферменты-металлопротеины. Значение ионов Mg2+, Mn 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ для сборки ферментов-мультимеров и внутриклеточных частиц. Ионы металлов и фермент-субстратные комплексы. Роль минеральных элементов в обмене белков, углеводов, липидов и поддержании буферных систем организма. Тяжелые металлы в пищевых цепях. Бионеорганическая химия, ее проблемы и перспективы развития. 13. Взаимосвязь и регуляция обмена веществ Общие представления о взаимосвязи обмена веществ в клетке, организме и популяциях. Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и белков. Понятие о ключевых регуляторных белках. Молекулярные аспекты белково-нуклеиновых взаимодействий. Взаимосвязь углеводного и белкового обмена. Роль пировиноградной кислот и цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот в этой взаимосвязи. Взаимосвязь обменов углеводов и липидов. Роль ацетил-КоА в этом процессе. Понятие о ключевых метаболитах в обмене веществ. Уровни регуляции обмена веществ: клеточный, организменный , популяционный и межвидовой . Клеточный уровень регуляции. Регуляция на уровне транскрипции и клеточных метаболитов (транскрипционный и метаболитный уровни), их взаимодействие. Организменный уровень регуляции. Гормональная регуляция обмена веществ. Каскадный механизм регуляции. Популяционный уровень регуляции. Биохимические аспекты спонтанной и индуцированной изменчивости в популяциях. Межвидовой уровень регуляции. Антибиотики микробов, фитонциды растеней, телергоны животных их влияние на процессы жизнедеятельности. 10. Экологические аспекты биохимии Биохимические взаимодействия с участием различных групп организмов: бактерий, грибов, водорослей, высших растений, животных. Токсины растений. Пищевые детергенты и антифиданты. Пищевые аттрактанты и стимуляторы. Химические регуляторы, воздействующие на позвоночных животных. Накопление и использование животными вторичных метаболитов растений. Антропогенные биоактивные вещества, проблемы химического загрязнения биосферы и перспективы ее сохранения. Экологически безопасные способы воздействия на виды растений и животных, используемых человеком. Природные экологические хеморегуляторы. Генетически модифицированные продукты питания. Пищевые добавки. 5.Лабораторный практикум 1. Цветные реакции на аминокислоты и белки. 2. Разделение смеси аминокислот методом хроматографии. 3. Определение изоэлектрической точки белка. 4. Количественное определение белка по методу Брэдфорд. 5. Качественные пробы на ферменты (эстеразы, дегидрогеназы) и их множественные формы методом энзим-электрофореза. 6. Свойства ферментов: специфичность действия, влияние на их активность температуры, рН среды, активаторов и ингибиторов. 7. Качественные реакции на витамины: А, Д, К, Е, В1, В2, С, РР. 8. Выделение рибонуклеопротеинов из дрожжей и качественное определение продуктов их гидролиза. 9. Кинетика ферментативного гидролиза азоальбумина трипсином. 10. Разделение смеси углеводов методом тонкослойной хроматографии. 11. Количественное определение глюкозы глюкозооксидазным методом. 12. Энзиматический метод количественного определения мочевины. 13. Ускоренный метод выделения и количественного определения липидов мышечной ткани. 14. Гидролиз жиров под действием липазы. 15. Качественные реакции на гормоны. 6.Учебно-методическое обеспечение дисциплины 6.1 Рекомендуемая литература а) .основная литература 1. 1. Березин И.В., Савин Ю.В. Основы биохимии. М. МГУ.1990. 2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М. Медицина.2002. 3. Кольман Я., Рём К-Г. Наглядная биохимия. М. Мир. 2000. 4. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. М. Высшая школа.1998. 5. Ленинджер А. Биохимия. М. Мир. 1985. Т.1-3. 6. Марри Р. Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. М. Мир. 1993. 7. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.Просвещение.1987. 8. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии. М. Агар, Флинта, С.-П.Лань.1999. 9. Северин С.Е., Соловьева Г.А. Практикум по биохимии М.МГУ.1989. 10. Филлипович Ю.Б., Коничесв А.С.. Севастьянова Г.А.. Кутузова Н.М. Биохимические основы жизнедеятельности человека. М. Владос, 2005. б). дополнительная литература 1. Агол В.И., Богданов А.А. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот. М.»Высшая школа».1989. 2. Березов Т.Т. Применение ферментов в медицине.// Соросовский образовательный журнал.1996.№ 3.с.23-27. 3. Болдырев А.А. Регуляция активности мембранных ферментов. //Соросовский образовательный журнал.1997.№ 1. с.21-27. 4. Варфоломеев С.Д. Простагландины – новый тип биологических регуляторов.// Соросовский образовательный журнал. 1996 № 1. С.40-47. 5. Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия. М. ГЭОТАР Медицина.2000. 6. Замятнин А.А. Компьютерная биохимия эндогенных регуляторных олигопептидов.// Успехи биологической хими. 1996. Т. ХХХVI.с.87-112. 7. Игнатов В.В. Углеводузнающие белки – лектины.// Соросовский образовательный журнал.1997. №2. С. 14-20. 8. Лаврик О.Н. Механизмы специфического отбора аминокислот в биосинтезе белка.// Соросовский образовательный журнал. 1996.№4.с.18-23. 9. Наградова Н.К. Внутриклеточная регуляция формирования нативной пространственной структуры белков// Соросовский образовательный журнал. 1996.№4.С.11-19. 10. Остроумов С.А. Введение в биохимическую экологию.М.МГУ.1986. 11. Рис Э., Стенберг М. От клеток к атомам. М.Мир.1988. 12. Скулачев В.П. Законы биоэнергетики.//Соросовский образовательный журнал . 1996.№ 3.с.4-10. 13. Сингер М., Берг П. Гены и геномы.М.Мир.1998.Т.1-2. 14. Спирин А.С. Четверин А.Б., Воронин Л.А. Биосинтез белка и перспективы бесклеточной технологии// Природа. 1991.№ 5 .С.10-19. 15. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. М.Высшая школа.1996. 16. Телитченко М.М., Остроумов С.А. Введение в проблемы биохимической экологии. М.Наука.1990. 17. Фелленберг Г. Загрязнение природной среды. М.Мир.1997. 18. Харборн Дж. Введение в экологическую биохимию. М.Мир.1985. 19. Хачачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.Мир. 1988. 20. Шамин А.Н. История биологической химии. Формирование биохимии.М.Наука.1991. 21. Шамин А.Н. История биологической химии. Институционализация биохимии. М.Наука.1994. 22. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии. Ростов н/Д. Феникс.1999. 6.2 Средства обеспечения дисциплины Лаборатория биологической химии, оснащена всем необходимым оборудованием для проведения лабораторных работ, перечисленных в программе (см. п. 5). 6.3 Перечень примерных контрольных вопросов и заданий для самостоятельной работы 1. История возникновения и развития биохимии. 2. Методы биохимических исследований. 3. Химический состав организмов. 4. Витамины и другие биоактивные соединения. 5. Получение и практическое использование ферментов. 6. Гормоны и их роль в обмене веществ. 7. Водный и минеральный обмен. 6.4 Примерный перечень контрольных работ 1. Аминокислоты, пептиды. Структура и функции белков. 2. Ферменты, коферменты, витамины. 3. Структура нуклеиновых кислот. Распад и биосинтез нуклеиновых кислот. 4. Распад и биосинтез белков. 5. Углеводы: строение и обмен. 6. Строение и обмен липидов. 7. Биологическое окисление и биосинтез АТФ. 8. Взаимосвязь и регуляция обмена веществ. 6.5 Примерная тематика рефератов, курсовых работ 1. Биологически активные пептиды. 2. Фолдинг белков и молекулярные шапероны. 3. Абзимы – каталитически активные антитела. 4. Ядовитые белки и пептиды. 5. Эволюция структуры ферментов. 6. Ферменты метаболизма и детоксикации ксенобиотиков. 7. Конструирование ферментов: рибозимы и гибридозимы. 8. Множественные формы ферментов. 9. Протеолитические ферменты и их регуляторные функции. 10. Повреждения структуры ДНК и их причины. 11. Репарация ДНК. 12. Углеводы в клеточном узнавании. 13. Медицинские аспекты метаболизма углеводов. 14. Разнообразие структуры биологических мембран. 15. Структура и функции протонной АТФазы. 16. Вторичные посредники и их роль в регуляции метаболизма. 17. Биохимические факторы канцерогенеза. 18. Пищевые добавки: достоинства и недостатки. 6.6 Примерный перечень вопросов к экзамену по всему курсу 1. Первичная структура белков: методы ее определения, степень изученности, дендрограммы на ее основе. 2. Химический синтез пептидов и белков. Микробиологический синтез белков с ипользованием методов генетической инженерии. 3. Вторичная структура белков. Предсказание вторичной структуры на основе нуклеотидной последовательности генов : достоинства и ограничения. 4. Третичная структура белков. Этапы самоорганизации белковой глобулы в пространстве. Белки-шапероны, их строение и функции. 5. Надвторичная структура белков. Доменный принцип структурной организации белков. Структурные и функциональные домены. 6. Четвертичная структура белков. Примеры белков, имеющих четвертичную структуру. 7. Структурная и функциональная классификация белков. 8. Методы выделения и очистки ферментов. Строение ферментов. Полифункциональные ферменты. Мультиэнзимные комплексы. Метаболоны. 9. Свойства ферментов. Характерные черты их действия. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата, рН и температуры. Уравнение Михаэлиса-Ментен. 10. Изостерическая и аллостерическая регуляция активности ферментов. 11. Рибозимы, гибридозимы и абзимы, их строение и особенности каталитических свойств. 12. Оксидоредуктазы, их общая характеристика и представители. 13. Ферментные системы, обеспечивающие перенос водорода и электронов на кислород. 14. Гидроксилазы (монооксигеназы), механизм их действия и роль в детоксикации ксенобиотиков. 15. Витамины, история их открытия. Работы Н.И Лунина. Витамин А. Витамерия. 16. Водорастворимые витамины группы В, их роль в обмене веществ. 17. Принцип комплементарности и его значение для строения нуклеиновых кислот и их биосинтеза. 18. Механизм биосинтеза ДНК. Репликационная вилка, роль белковых факторов и ферментов в ее функционировании. Понятие о праймосоме и реплисоме. Преодоление ДНК-полимеразой антипараллельности цепей ДНК. 19. Структура и функции аминоацил-тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы и их свойства. Кодосомы. 20. Информационные РНК, история их открытия (работы А.Н. Белозерского и А.С. Спирина). Информосомы и информоферы как формы существования мРНК. 21. Классификация рибонуклеиновых кислот. Общая характеристика видов РНК и их функций. 22. Нуклеопротеины. Структура хроматина и нуклеосомы. Ковалентные модификации гистонов и их значение для регуляции транскрипции. 23. Дезоксирибонуклеиновая кислота, ее состав, строение, функции. Полиморфизм вторичной структуры ДНК. 24. Биосинтез пиримидиновых оснований. Понятие об обратной связи в регуляции этого процесса. 25. Распад белков в организме. Ферменты принимающие участие в распаде белков. АТФ-зависимый протеолиз. Комплексы протеолитических ферментов. 26. Пути синтеза аминокислот в организме. Заменимые и незаменимые аминокислоты в питании. Микробиологический синтез аминокислот. Аминокислоты как пищевые добавки. 27. Пути решения проблемы пищевого белка. Химический и микробиологический синтез белков. Внеклеточный синтез белков, роль отечественных ученых в его изучении и реализации. 28. Процесс элонгации при биосинтезе белков в рибосомальном аппарате клеток. А-, Р- и Е- центры рибосомы. Белковые факторы элонгации трансляции. 29. Код белкового синтеза. История его открытия и современные представления о нем. Понятие о рамках считывания. Перепрограммирование трансляции и роль тмРНК. 30. Пути распада полисахаридов. Каскадный механизм регуляции активности гликогенфосфорилазы. 31. Дихотомический путь распада углеводов. Понятие о гликолитическом метаболоне и эстафетной передаче метаболитов. 32. Брожение. Химизм спиртового брожения. 33. Общая характеристика и классификация липидов. Строение биологических мембран. Канонические и неканонические функции липидов. 34. Распад жиров в организме. Механизм  -окисления высших жирных кислот. Энергетический эффект распада триглицеридов. 35. Обмен фосфатидов. Продукты гидролиза фосфоинозитидов как вторичные посредники в регуляции обмена веществ. 36. Структура и механизм действия синтазы высших жирных кислот млекопитающих. 37. Биосинтез стеролов. Важнейшие ферменты и метаболиты принимающие участие в этом процессе. 38. Стероидные гормоны и современные представления о механизме их действия. 39. Характеристика важнейших групп пептидных гормонов (либерины и статины, тропины, полипептидные факторы роста, интерлейкины, эндорфины и энкефалины) и их роли в процессах жизнедеятельности. Гормон ожирения. 40. Механизм действия пептидно-белковых гормонов. 41. Минеральные вещества и их обмен в организме. Роль минеральных веществ и ионов металлов в ферментативном катализе и обеспечении структуры бополимеров. 42. Хемиосмотическая гипотеза сопряжения биологического окисления с фосфорилированием АДФ. Строение и функции АТФ-синтазы. 43. Представления об уровнях организации обмена веществ. Клеточный уровень регуляции обмена веществ и его важнейшие компоненты. 44. Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и белков: щбщая схема и характеристика отделных превращений. 45. Промежуточные продукты дихотомического пути распада углеводов и цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот как субстраты для биосинтеза аминокислот. 46. Вторичные посредники (цАМФ, цГМФ, диацилглицерины, инозитолтрифосфат, оксид азота), их регуляторное воздействие на обмен веществ. 47. Ферментные системы детоксикации ксенобиотиков. 48. Химические взаимодействия между различными группами животных. 49. Пищевые аттрактанты и стимуляторы. 50. Возможности использования биохимических методов для мониторинга окружающей среды. Автор-составитель: А.С.Коничев, докт.биол.наук,проф.
Коничев А.С. Программа курса. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ. (Моск. Гор. Пед. Университет. Москва) www.mgpu.ru/download.php?id=6265