Коничев А.С. Программа курса. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ. (Моск. Гор. Пед. Университет. Москва).
http://scipeople.ru/publication/69482/;
www.mgpu.ru/download.php?id=6265 просмотр 21.2.2010
Пояснительная записка
I. Цель и задачи дисциплины. Основная цель курса биохимии – сообщить студентам фундаме...
Коничев А.С. Программа курса. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ. (Моск. Гор. Пед. Университет. Москва).
http://scipeople.ru/publication/69482/;
www.mgpu.ru/download.php?id=6265 просмотр 21.2.2010
Пояснительная записка
I. Цель и задачи дисциплины. Основная цель курса биохимии – сообщить студентам фундаментальные знания в области биохимии как базовой составляющей современной физико-химической биологии. Курс биохимии необходим также для глубокого восприятия студентами курсов генетики, цитологии, анатомии и физиологии растений и животных , экологии и других дисциплин биологического направления. Вместе с тем в учебном плане биохимия естественным образом связана с органической химией, молекулярной биологией и биотехнологией. В соответствии с этим и построена данная программа. Она включает, прежде всего, детальную характеристику основных классов органических соединений, входящих в состав живой материи, а также процессов их обмена. Такие важнейшие вопросы как энергетика обмена веществ, его гормональная регуляция, взаимосвязь обмена веществ и принципы его регуляции представлены специальными разделами. В программе значительное место уделено вопросам биохимической экологии, что отражает современные тенденции обучения на биологических и химических факультетах университетов. В часть разделов программы включены вопросы, имеющие целью подготовить студентов к освоению курсов молекулярной биологии и биотехнологии.
Требования к уровню подготовки студента, завершившего изучение курса биохимии.
Студент, завершивший освоение курса должен иметь прочные знания в области биохимических основ жизнедеятельности организмов, включая пути обмена основных классов органических соединений, представленных в природе, принципы и механизмы регуляции обмена веществ, а также уметь применять эти знания в процессе освоения смежных дисциплин и в процессе будущей научно-практической и преподавательской деятельности. Освоивший курс биохимии должен обладать навыками:
- самостоятельной работы с литературой и электронными средствами информации в области биохимии,
- экспериментальной (лабораторной) работы по биохимии с соответствующим биологическим материалом,
- преподавания биохимии, а также соответствующих разделов общей биологии, естествознания, экологии и др. дисциплин с использованием знаний, полученных при усвоении курса биохимии.
2.Объем дисциплины и виды учебной работы
Вид занятий Всего часов По годам обучения
(семестры)
5 6
Общая трудоемкость 160 100 60
Аудиторные занятия 87 54 33
Лекции 58 36 23
Практические (лабораторные) занятия 28 18 10
Самостоятельная работа 73 46 27
Другие виды работ (курсовые, рефераты)
Вид итогового контроля (зачет, экзамен) Экзамен Диф.зачет Экзамен
3.Учебно-тематический план
№
п/п Разделы дисциплины Лекции Семинары ЛР
Биохимия как одна из составляющих физико-химической биологии. Методы биохимических исследований.
2
-
-
Химический состав организмов (СР) - - -
Белки: структура, свойства, функции 4 14 10
Ферменты: строение, свойства, механизмы действия, классификация, регуляция активности, практическое применение
6
8
4
Витамины. Потребность человека и животных в витаминах, их классификация и роль в обмене веществ.
-
2
2
Нуклеиновые кислоты и их обмен 4 20 4
Обмен белков 4 6 2
Углеводы: структура функции и пути обмена в организме
6
8
4
Липиды: классификация структура и функции
4
7
2
Биологическое окисление и его сопряжение с фосфорилированием, возможные механизмы биосинтеза АТФ
2
3
-
Водный и минеральный обмен (СР) - - -
Гормоны: структура, функции, механизмы действия, применение
2
4
2
Взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов. Уровни регуляции обмена веществ
2
3
-
Экологические аспекты биохимии 2 3 -
Примечание: (СР) – разделы для самостоятельного изучения,
(-) – не предусмотрены
4. Содержание разделов дисциплины
1. Биохимия как одна из составляющих физико-химической биологии. Методы биохимических исследований
Биохимия – наука о качественном составе, количественном содержании и преобразованиях в процессе жизнедеятельности соединений, образующих живую материю. История возникновения биохимии. Роль отечественных ученых в развитии биохимии( работы А. Я. Данилевского, А. Н. Баха, Н. И. Лунина, И. П. Павлова, А. Н. Белозерского, В. А .Энгельгардта, А. А. Баева, Ю. А. Овчинникова и др.). Взаимосвязь биохимии с биофизикой, биоорганической химией и молекулярной биологией. Значение биохимии для развития биологии, медицины, сельского хозяйства, генетики, экологии и биотехнологии.
Физико-химические и биологические методы в биохимии. Разработка скоростных и автоматизированных методов биохимического анализа. Биохимические методы мониторинга окружающей среды.
2. Химический состав организмов. Характеристика основных классов органических соединений, представленных в живых организмах , и общее понятие об обмене веществ и энергии в биосфере
Постоянно и иногда встречающиеся в живых организмах элементы. Понятие о главных биогенных элементах. Макро-, микро- и ультрамикроэлементы. Закономерности распространения элементов в живой природе. Биогеохимический круговорот веществ в природе – основа сохранения биосферы. Загрязнения природной среды и биохимические методы их тестирования. Зависимость между увеличением концентрации элементов в среде и накоплением их в живых организмах. Аллергия как результат загрязнения природной среды.
Содержание нуклеиновых кислот, белков, углеводов, липидов, минеральных веществ и других соединений в организме человека, животных и растений. Пластические и энергетические вещества. Биоактивные соединения, их место и роль в живой природе. Понятие о пестицидах и их видах.
3. Белки
Роль белков в построении и функционировании живых систем. Понятие о протеоме.
Методы выделения и очистки белков. Выделение белков из биологического материала, химический синтез белков, возможности и перспективы белковой инженерии. Аминокислотный состав белков. Способ связи аминокислот в белковой молекуле (работы А.Я Данилевского и Э. Фишера).
Пептиды. Природные пептиды (глутатион, вазопрессин, энкефалины и др.) и их физиологическое значение. Синтез пептидов заданного строения и возможности их применения.
Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной теории строения белков. Первичная структура белков, методы ее определения. Автоматические и молекулярно-генетические методы определения первичной структуры белков. Компьютерные банки данных о первичной структуре. Эволюция первичной структуры белков (на примере цитохромов).
Вторичная структура белков. Понятие об - и - конформациях полипептидной цепи. Параметры - спирали полипептидной цепи. Другие виды спиралей (310, ). Связь между первичной и вторичной структурой белков. Классификация белков по элементам вторичной структуры белковой молекулы. Надвторичные структуры.
Домены. Понятие о структурных и функциональных доменах ( на примере иммуноглобулинов и ферментов). Доменный принцип структурной организации белков.
Третичная структура белков, методы ее определения. Типы связей, обеспечивающих поддержание третичной структуры. Динамичность третичной структуры белков. Самоорганизация третичной структуры белковой молекулы и роль специфических белков-шаперонов в организации пространственной структуры белков. Предсказание третичной структуры белков, исходя из их первичной структуры.
Четвертичная структура белков. Субъединицы (протомеры) и эпимолекулы (мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры белков (гемоглобин, лактатдегидрогеназа и др.). Типы связей между субъединицами в эпимолекуле.
Номенклатура и классификация белков. Функциональная классификация белков и характеристика отдельных групп: структурных, сократительных, защитных, рецепторных и регуляторных белков. Белки (металлотионеины, гемоглобин и др.) как детоксиканты ксенобиотиков.
4. Ферменты
Каталитическая функция белков. Различия в свойствах ферментов и катализаторах иной (небелковой природы). Роль отечественных ученых (И. П. Павлова, А. Е. Браунштейна, В. А. Энгельгардта и др.) в развитии энзимологии.
Открытие рибозимов и их роль в биокатализе. Понятие о каталитически активных антителах (абзимах) и гибридозимах.
Коферменты.. Коферменты – переносчики водорода и электронов (ФМН, ФАД, НАД, НАДФ) и атомных групп (НДФ-сахара, АТФ и др).
Понятие о субстратном и аллостерическом центрах в молекуле ферментов. Ферменты-мономеры (трипсин, лизоцим) и мультимеры (глутатионредуктаза).
Множественные формы ферментов. Изозимы лактатдегидрогеназы. Генетические и эпигенетические причины возникновения множественных форм ферментов. Роль множественных форм ферментов в регуляции обмена веществ.
Значение исследований множественных форм ферментов для медицины, генетики, селекции и мониторинга окружающей среды.
Мультиэнзимные комплексы и метаболоны. Полифункциональные ферменты. Механизм действия ферментов. Фермент-субстратные комплексы. Константа диссоциации фермент-субстратного комплекса (Кs) и константа Михаэлиса (Км).
Активаторы и ингибиторы ферментов. Влияние ксенобиотиков на активность ферментов.
Номенклатура ферментов. Систематические и рабочие (рекомендуемые) названия ферментов. Шифры ферментов.
Классификация ферментов. Классы ферментов.
Оксидоредуктазы. Характеристика важнейших свойств и коферментов оксидоредуктаз. Первичные и вторичные дегидрогеназы, оксидазы, оксигеназы и цитохромы.
Трансферазы.. Трансферазы, переносящие ацильные остатки (холинацетилтрансфераза). Гликозилтрансферазы (гликогенфосфорилаза). Аминотрансферазы (аспартат - - кетоглутарат – аминотрансферза). Фосфотрансферазы (гексокиназа, протеинкиназы).
Гидролазы. Липазы, пептид-гидролазы, фосфатазы.
Лиазы. Углерод-углерод –лиазы (пируватдекарбоксилаза).Углерод-азот- лиазы (аспартаза).
Изомеразы. Триозофосфатизомераза, альдозомутаротаза и другие представители.
Лигазы(синтетазы). Лигазы, катализирующие синтез С–С – связи (оксалоацетатсинтетаза), С-N – связи (пантотенатсинтетаза) , С–S – связи (ацетилкоэнзим А-синтетаза).
Промышленное получение и использование ферментов. Иммобилизованные ферменты. Применение ферментов в генетической инженерии.
5. Витамины и другие биоактивные соединения
История открытия витаминов. Роль витаминов в питании человека и животных.
Авитаминозы, гиповитаминозы, гипервитаминозы. Взаимосвязь витаминов и коферментов. Классификация и номенклатура витаминов. Витамерия.
Жирорастворимые витамины.Витамин А и его роль в организме. Витамины D1, D2 и D3 в фосфорно-кальциевом обмене.
Водорастворимые витамины. Витамины В1, В 2 , В 3, В 5 , В 6 и их значение в обмене веществ. Витамин С (аскорбиновая кислота), строение и роль в обмене веществ. Витамин Р (рутин). Взаимообусловленность действия витаминов С и Р.
Другие биоактивные соединения: антивитамины, антибиотики, ростовые вещества, фитонциды (важнейшие представители и механизмы действия).
6. Нуклеиновые кислоты и их обмен
История открытия и изучения нуклеиновых кислот, их химический состав. Пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот. Два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК). Различия между ДНК и РНК по составу азотистых оснований, пентозам, молекулярной массе, локализации в клетке и функциям.
ДНК. Содержание ДНК в организме и ее локализация в клетке (ядро, митохондрии, хлоропласты, плазмиды). Размеры и формы молекул ДНК. Кольцевые молекулы ДНК бактерий, некоторых вирусов и фагов, митохондрий и хлоропластов. Нуклеотидный состав ДНК. Первичная структура ДНК и методы ее определения. Проект «Геном человека». Вторичная структура ДНК( модель Дж.Уотсона и Ф.Крика). Принцип комплементарности и его значение для воспроизведения структуры геномов. Полиморфизм вторичной структуры ДНК (A -, B -, C - , Z – формы ДНК). Третичная структура ДНК. Сверхспирализация ДНК.
РНК. Виды РНК (тРНК, рРНК, мРНК, мя РНК, тм РНК, вирусные РНК). Сравнительная характеристика видов РНК по молекулярной массе, коэффициенту седиментации, нуклеотидному составу, локализации и функциям в клетке. Многообразие функций РНК, концепция «Мир РНК».
Структура и функции тРНК. Первичная, вторичная и третичная структура тРНК. Изоакцепторные тРНК.
Структура и функции рРНК( 23- 28S, 16-18S, 5S, 5,8S рРНК).
Структура мРНК у прокариот и эукариот. Функциональные участки зрелых (процессированных) молекул мРНК.
Распад нуклеиновых кислот до свободных нуклеотидов. Виды нуклеаз и их специфичность. Полинуклеотидфосфорилаза и значение данного фермента для расшифровки генетического кода. Рестриктазы , их биологическая роль и использование для расшифровки структуры ДНК.
Пути распада нуклеотидов. Конечные продукты распада пуриновых и пиримидиновых оснований у представителей различных классов животных.
Биосинтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
Биосинтез (репликация ДНК).Полуконсервативный принцип репликации ДНК. Ферменты (ДНК-полимерезы, РНК-полимераза, ДНК-лигаза, ДНК-топоизомераза) и белковые факторы (Dna-A, Dna-В, SSB –белки и др.) принимающие участие в репликации ДНК. Схема репликации кольцевых и линейных двуцепочечных молекул ДНК. Вилки репликации и этапы биосинтеза ДНК. Скорость и точность репликации ДНК. Теломерные повторы ДНК и их наращивание. ДНК-теломеразы.
Биосинтез РНК (транскрипция). Строение, свойства и механизм действия РНК-полимераз. Единицы транскрипции( транскриптоны). Строение и регуляция активности оперонов бактерий. Многообразие факторов транскрипции у эукариот.
Созревание (процессинг) РНК. Процессинг тРНК и рРНК. Процессинг мРНК (кэпирование, сплайсинг, полиаденилирование). Понятие об альтернативном сплайсинге. «Редактирование» РНК.
Понятие об обратной транскрипции. РНК-зависимая ДНК-полимераза (ревертаза), распространение и функции данного фермента.
РНК-зависимая РНК-полимераза (репликаза) и ее роль в биосинтезе РНК у бактериофагов.
7. Обмен белков
Распад белков. Характеристика ферментов, осуществляющих распад белков. АТФ-зависимый протеолиз и роль убиквитина в этом процессе. Протеасомы – комплексы протеолитических ферментов. Ограниченный протеолиз как источник возникновения функционально активных белков и пептидов.
Метаболизм аминокислот. Конечные продукты распада аминокислот и пути связывания аммиака в организме. Орнитиновый цикл.
Пути новообразования аминокислот. Первичные и вторичные аминокислоты.
Биосинтез белков. Нематричный (мультиэнзимный) механизм синтеза белков.
Матричная теория биосинтеза белков (трансляция мРНК). Этапы биосинтеза белка и аппарат трансляции. Активирование аминокислот. Свойства аминоацил-тРНК-синтетаз и синтез аминоацил-тРНК. Современные представления о строении рибосом. Состав прокариотических и эукариотических рибосом. Полирибосомы. Этапы трансляции (инициация, элонгация, терминация) и белковые факторы принимающие участие в их осуществлении. Роль различных видов РНК в осуществлении трансляции.
Код белкового синтеза, история его открытия . Особенности генетического кода митохондрий и хлоропластов. Репрограммирование трансляции. Функции тмРНК.Особенности регуляции трансляции у высших эукариот. Информосомы (работы А.С.Спирина) как формы существования мРНК.
Трансмембранный перенос белков, котрасляционные и посттрансляционные модификации белков.
8. Углеводы и их обмен
Классификация углеводов. Простые углеводы (моносахариды) и их важнейшие представители (рибоза, глюкоза, фруктоза, галактоза).Сложные углеводы. Дисахариды (сахароза, лактоза, мальтоза). Полисахариды, их структура и отдельные представители (гликоген, крахмал, хитин, клетчатка). Функции углеводов (энергетическая, метаболическая, рецепторная и др.). Гликопротеины групп крови.
Обмен углеводов. Пути распада полисахаридов. Ферменты распада полисахаридов и олигосахаридов (амилазы, фосфорилазы, гликозидазы). Регуляция фосфоролиза полисахаридов при участии G-белков, цАМФ и протеинкиназ.
Обмен глюкозо-6-фосфата (дихотомический путь и пентозофосфатный путь).
Обмен пировиноградной кислоты. Гликолиз. Спиртовое брожение. Мультиэнзимный комплекс окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Цикл трикарбоновых и дикарбоновых кислот, его роль в обмене веществ.
Биосинтез углеводов. Понятие о первичном биосинтезе углеводов у зеленых (фотосинтезирующих) растений. Рибулозо-1,5-дифосфат как акцептор углекислого газа. Глюконеогенез, роль фосфоенолпируваткарбоксилазы и фруктозо-1,6-дифосфатазы в этом процессе.
9. Липиды и их обмен
Общая характеристика и классификация липидов. Структурное и функциональное разнообразие липидов. Роль липидов в построении биологических мембран.
Обмен жиров. Обмен глицерина. Окисление высших жирных кислот. Механизм - окисления. Глиоксилевый цикл и его роль во взаимосвязи обмена липидов и углеводов.
Механизм биосинтеза высших жирных кислот. Строение и механизм действия ацетил-КоА-карбоксилазы и синтазы высших жирных кислот.Биосинтез триглицеридов. Нарушения в обмене жиров.
Воски, их строение, функции и представители (спермацет, пчелиный воск). Стериды. Стеролы ( холестерол, эргостерол и др.). Структура и функции стероидов (холевая кислота, стероидные гормоны).
Фосфолипиды: многоатомные спирты и жирные кислоты, входящие в их состав.Биологическая роль фосфолипидов. Фосфоинозитиды как источники вторичных посредников (инозитол-1,4,5,-трифосфата и диацилглицерола) гормонов.
Гликолипиды. Структура и функции цереброзидов и ганглиозидов. Структура и функции липопротеинов, их использование в медицинской биохимии.
10.Биологическое окисление и синтез АТФ
История изучения процессов биологического окисления: работы А.Н. Баха, В.И. Палладина, О. Варбурга, В.А. Энгельгардта. Классификация ферментов биологического окисления. Комплексы оксидоредуктаз. Оксигеназы и гидроксилазы. Активные формы кислорода и их воздействие на структуру и функциональную активность нуклеиновых кислот, белков и липидов.
Системы микросомального окисления в клетке. Цитохром Р450 и его роль в детоксикации ксенобиотиков. Защитные функции супероксиддисмутазы и каталазы.
Сопряжение окисления с фосфорилированием. Субстратное фосфорилирование и фосфорилирование на уровне электронотранспортной цепи. Понятие о сопрягающей мембране митохондрий (работы П. Митчела и В.П. Скулачева). Строение протонной АТФазы и вероятные механизмы биосинтеза АТФ.
11.Гормоны и их роль в обмене веществ
Классификация гормонов. Стероидные гормоны (кортикостерон, тестостерон, эстрадиол, экдизон и др.) и механизм их действия.
Пептидные гормоны. Характеристика инсулина, гормона роста, тиреотропина, гастрина, вазопрессина. Механизм действия пептидных гормонов, роль G -белков в этом процессе.
Прочие гормоны (адреналин, ауксин, гибберинллины, цитокинины, простогландины), их структура и механизмы действия. Рилизинг-факторы гормонов. Нейрогормоны (эндорфины и энкефалины). Применение гормонов в медицине и производстве продуктов питания.
12. Водный и минеральный обмен
Содержание воды в клетке, организме. Состояние воды в тканях организма. Влияние ионов на степень структурирования воды. Регуляция водного обмена.
Участие минеральных веществ в формировании структуры биополимеров. Ферменты-металлопротеины. Значение ионов Mg2+, Mn 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ для сборки ферментов-мультимеров и внутриклеточных частиц. Ионы металлов и фермент-субстратные комплексы.
Роль минеральных элементов в обмене белков, углеводов, липидов и поддержании буферных систем организма. Тяжелые металлы в пищевых цепях.
Бионеорганическая химия, ее проблемы и перспективы развития.
13. Взаимосвязь и регуляция обмена веществ
Общие представления о взаимосвязи обмена веществ в клетке, организме и популяциях.
Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и белков. Понятие о ключевых регуляторных белках. Молекулярные аспекты белково-нуклеиновых взаимодействий.
Взаимосвязь углеводного и белкового обмена. Роль пировиноградной кислот и цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот в этой взаимосвязи.
Взаимосвязь обменов углеводов и липидов. Роль ацетил-КоА в этом процессе. Понятие о ключевых метаболитах в обмене веществ.
Уровни регуляции обмена веществ: клеточный, организменный , популяционный и межвидовой . Клеточный уровень регуляции. Регуляция на уровне транскрипции и клеточных метаболитов (транскрипционный и метаболитный уровни), их взаимодействие.
Организменный уровень регуляции. Гормональная регуляция обмена веществ. Каскадный механизм регуляции.
Популяционный уровень регуляции. Биохимические аспекты спонтанной и индуцированной изменчивости в популяциях.
Межвидовой уровень регуляции. Антибиотики микробов, фитонциды растеней, телергоны животных их влияние на процессы жизнедеятельности.
10. Экологические аспекты биохимии
Биохимические взаимодействия с участием различных групп организмов: бактерий, грибов, водорослей, высших растений, животных. Токсины растений. Пищевые детергенты и антифиданты. Пищевые аттрактанты и стимуляторы. Химические регуляторы, воздействующие на позвоночных животных. Накопление и использование животными вторичных метаболитов растений.
Антропогенные биоактивные вещества, проблемы химического загрязнения биосферы и перспективы ее сохранения. Экологически безопасные способы воздействия на виды растений и животных, используемых человеком. Природные экологические хеморегуляторы. Генетически модифицированные продукты питания. Пищевые добавки.
5.Лабораторный практикум
1. Цветные реакции на аминокислоты и белки.
2. Разделение смеси аминокислот методом хроматографии.
3. Определение изоэлектрической точки белка.
4. Количественное определение белка по методу Брэдфорд.
5. Качественные пробы на ферменты (эстеразы, дегидрогеназы) и их множественные формы методом энзим-электрофореза.
6. Свойства ферментов: специфичность действия, влияние на их активность температуры, рН среды, активаторов и ингибиторов.
7. Качественные реакции на витамины: А, Д, К, Е, В1, В2, С, РР.
8. Выделение рибонуклеопротеинов из дрожжей и качественное определение продуктов их гидролиза.
9. Кинетика ферментативного гидролиза азоальбумина трипсином.
10. Разделение смеси углеводов методом тонкослойной хроматографии.
11. Количественное определение глюкозы глюкозооксидазным методом.
12. Энзиматический метод количественного определения мочевины.
13. Ускоренный метод выделения и количественного определения липидов мышечной ткани.
14. Гидролиз жиров под действием липазы.
15. Качественные реакции на гормоны.
6.Учебно-методическое обеспечение дисциплины
6.1 Рекомендуемая литература
а) .основная литература
1. 1. Березин И.В., Савин Ю.В. Основы биохимии. М. МГУ.1990.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М. Медицина.2002.
3. Кольман Я., Рём К-Г. Наглядная биохимия. М. Мир. 2000.
4. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. М. Высшая школа.1998.
5. Ленинджер А. Биохимия. М. Мир. 1985. Т.1-3.
6. Марри Р. Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. М. Мир. 1993.
7. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.Просвещение.1987.
8. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии. М. Агар, Флинта, С.-П.Лань.1999.
9. Северин С.Е., Соловьева Г.А. Практикум по биохимии М.МГУ.1989.
10. Филлипович Ю.Б., Коничесв А.С.. Севастьянова Г.А.. Кутузова Н.М. Биохимические основы жизнедеятельности человека. М. Владос, 2005.
б). дополнительная литература
1. Агол В.И., Богданов А.А. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот. М.»Высшая школа».1989.
2. Березов Т.Т. Применение ферментов в медицине.// Соросовский образовательный журнал.1996.№ 3.с.23-27.
3. Болдырев А.А. Регуляция активности мембранных ферментов. //Соросовский образовательный журнал.1997.№ 1. с.21-27.
4. Варфоломеев С.Д. Простагландины – новый тип биологических регуляторов.// Соросовский образовательный журнал. 1996 № 1. С.40-47.
5. Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия. М. ГЭОТАР Медицина.2000.
6. Замятнин А.А. Компьютерная биохимия эндогенных регуляторных олигопептидов.// Успехи биологической хими. 1996. Т. ХХХVI.с.87-112.
7. Игнатов В.В. Углеводузнающие белки – лектины.// Соросовский образовательный журнал.1997. №2. С. 14-20.
8. Лаврик О.Н. Механизмы специфического отбора аминокислот в биосинтезе белка.// Соросовский образовательный журнал. 1996.№4.с.18-23.
9. Наградова Н.К. Внутриклеточная регуляция формирования нативной пространственной структуры белков// Соросовский образовательный журнал. 1996.№4.С.11-19.
10. Остроумов С.А. Введение в биохимическую экологию.М.МГУ.1986.
11. Рис Э., Стенберг М. От клеток к атомам. М.Мир.1988.
12. Скулачев В.П. Законы биоэнергетики.//Соросовский образовательный журнал . 1996.№ 3.с.4-10.
13. Сингер М., Берг П. Гены и геномы.М.Мир.1998.Т.1-2.
14. Спирин А.С. Четверин А.Б., Воронин Л.А. Биосинтез белка и перспективы бесклеточной технологии// Природа. 1991.№ 5 .С.10-19.
15. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. М.Высшая школа.1996.
16. Телитченко М.М., Остроумов С.А. Введение в проблемы биохимической экологии. М.Наука.1990.
17. Фелленберг Г. Загрязнение природной среды. М.Мир.1997.
18. Харборн Дж. Введение в экологическую биохимию. М.Мир.1985.
19. Хачачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.Мир. 1988.
20. Шамин А.Н. История биологической химии. Формирование биохимии.М.Наука.1991.
21. Шамин А.Н. История биологической химии. Институционализация биохимии. М.Наука.1994.
22. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии. Ростов н/Д. Феникс.1999.
6.2 Средства обеспечения дисциплины
Лаборатория биологической химии, оснащена всем необходимым оборудованием для проведения лабораторных работ, перечисленных в программе (см. п. 5).
6.3 Перечень примерных контрольных вопросов и заданий для самостоятельной работы
1. История возникновения и развития биохимии.
2. Методы биохимических исследований.
3. Химический состав организмов.
4. Витамины и другие биоактивные соединения.
5. Получение и практическое использование ферментов.
6. Гормоны и их роль в обмене веществ.
7. Водный и минеральный обмен.
6.4 Примерный перечень контрольных работ
1. Аминокислоты, пептиды. Структура и функции белков.
2. Ферменты, коферменты, витамины.
3. Структура нуклеиновых кислот. Распад и биосинтез нуклеиновых кислот.
4. Распад и биосинтез белков.
5. Углеводы: строение и обмен.
6. Строение и обмен липидов.
7. Биологическое окисление и биосинтез АТФ.
8. Взаимосвязь и регуляция обмена веществ.
6.5 Примерная тематика рефератов, курсовых работ
1. Биологически активные пептиды.
2. Фолдинг белков и молекулярные шапероны.
3. Абзимы – каталитически активные антитела.
4. Ядовитые белки и пептиды.
5. Эволюция структуры ферментов.
6. Ферменты метаболизма и детоксикации ксенобиотиков.
7. Конструирование ферментов: рибозимы и гибридозимы.
8. Множественные формы ферментов.
9. Протеолитические ферменты и их регуляторные функции.
10. Повреждения структуры ДНК и их причины.
11. Репарация ДНК.
12. Углеводы в клеточном узнавании.
13. Медицинские аспекты метаболизма углеводов.
14. Разнообразие структуры биологических мембран.
15. Структура и функции протонной АТФазы.
16. Вторичные посредники и их роль в регуляции метаболизма.
17. Биохимические факторы канцерогенеза.
18. Пищевые добавки: достоинства и недостатки.
6.6 Примерный перечень вопросов к экзамену по всему курсу
1. Первичная структура белков: методы ее определения, степень изученности, дендрограммы на ее основе.
2. Химический синтез пептидов и белков. Микробиологический синтез белков с ипользованием методов генетической инженерии.
3. Вторичная структура белков. Предсказание вторичной структуры на основе нуклеотидной последовательности генов : достоинства и ограничения.
4. Третичная структура белков. Этапы самоорганизации белковой глобулы в пространстве. Белки-шапероны, их строение и функции.
5. Надвторичная структура белков. Доменный принцип структурной организации белков. Структурные и функциональные домены.
6. Четвертичная структура белков. Примеры белков, имеющих четвертичную структуру.
7. Структурная и функциональная классификация белков.
8. Методы выделения и очистки ферментов. Строение ферментов. Полифункциональные ферменты. Мультиэнзимные комплексы. Метаболоны.
9. Свойства ферментов. Характерные черты их действия. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата, рН и температуры. Уравнение Михаэлиса-Ментен.
10. Изостерическая и аллостерическая регуляция активности ферментов.
11. Рибозимы, гибридозимы и абзимы, их строение и особенности каталитических свойств.
12. Оксидоредуктазы, их общая характеристика и представители.
13. Ферментные системы, обеспечивающие перенос водорода и электронов на кислород.
14. Гидроксилазы (монооксигеназы), механизм их действия и роль в детоксикации ксенобиотиков.
15. Витамины, история их открытия. Работы Н.И Лунина. Витамин А. Витамерия.
16. Водорастворимые витамины группы В, их роль в обмене веществ.
17. Принцип комплементарности и его значение для строения нуклеиновых кислот и их биосинтеза.
18. Механизм биосинтеза ДНК. Репликационная вилка, роль белковых факторов и ферментов в ее функционировании. Понятие о праймосоме и реплисоме. Преодоление ДНК-полимеразой антипараллельности цепей ДНК.
19. Структура и функции аминоацил-тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы и их свойства. Кодосомы.
20. Информационные РНК, история их открытия (работы А.Н. Белозерского и А.С. Спирина). Информосомы и информоферы как формы существования мРНК.
21. Классификация рибонуклеиновых кислот. Общая характеристика видов РНК и их функций.
22. Нуклеопротеины. Структура хроматина и нуклеосомы. Ковалентные модификации гистонов и их значение для регуляции транскрипции.
23. Дезоксирибонуклеиновая кислота, ее состав, строение, функции. Полиморфизм вторичной структуры ДНК.
24. Биосинтез пиримидиновых оснований. Понятие об обратной связи в регуляции этого процесса.
25. Распад белков в организме. Ферменты принимающие участие в распаде белков. АТФ-зависимый протеолиз. Комплексы протеолитических ферментов.
26. Пути синтеза аминокислот в организме. Заменимые и незаменимые аминокислоты в питании. Микробиологический синтез аминокислот. Аминокислоты как пищевые добавки.
27. Пути решения проблемы пищевого белка. Химический и микробиологический синтез белков. Внеклеточный синтез белков, роль отечественных ученых в его изучении и реализации.
28. Процесс элонгации при биосинтезе белков в рибосомальном аппарате клеток. А-, Р- и Е- центры рибосомы. Белковые факторы элонгации трансляции.
29. Код белкового синтеза. История его открытия и современные представления о нем. Понятие о рамках считывания. Перепрограммирование трансляции и роль тмРНК.
30. Пути распада полисахаридов. Каскадный механизм регуляции активности гликогенфосфорилазы.
31. Дихотомический путь распада углеводов. Понятие о гликолитическом метаболоне и эстафетной передаче метаболитов.
32. Брожение. Химизм спиртового брожения.
33. Общая характеристика и классификация липидов. Строение биологических мембран. Канонические и неканонические функции липидов.
34. Распад жиров в организме. Механизм -окисления высших жирных кислот. Энергетический эффект распада триглицеридов.
35. Обмен фосфатидов. Продукты гидролиза фосфоинозитидов как вторичные посредники в регуляции обмена веществ.
36. Структура и механизм действия синтазы высших жирных кислот млекопитающих.
37. Биосинтез стеролов. Важнейшие ферменты и метаболиты принимающие участие в этом процессе.
38. Стероидные гормоны и современные представления о механизме их действия.
39. Характеристика важнейших групп пептидных гормонов (либерины и статины, тропины, полипептидные факторы роста, интерлейкины, эндорфины и энкефалины) и их роли в процессах жизнедеятельности. Гормон ожирения.
40. Механизм действия пептидно-белковых гормонов.
41. Минеральные вещества и их обмен в организме. Роль минеральных веществ и ионов металлов в ферментативном катализе и обеспечении структуры бополимеров.
42. Хемиосмотическая гипотеза сопряжения биологического окисления с фосфорилированием АДФ. Строение и функции АТФ-синтазы.
43. Представления об уровнях организации обмена веществ. Клеточный уровень регуляции обмена веществ и его важнейшие компоненты.
44. Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и белков: щбщая схема и характеристика отделных превращений.
45. Промежуточные продукты дихотомического пути распада углеводов и цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот как субстраты для биосинтеза аминокислот.
46. Вторичные посредники (цАМФ, цГМФ, диацилглицерины, инозитолтрифосфат, оксид азота), их регуляторное воздействие на обмен веществ.
47. Ферментные системы детоксикации ксенобиотиков.
48. Химические взаимодействия между различными группами животных.
49. Пищевые аттрактанты и стимуляторы.
50. Возможности использования биохимических методов для мониторинга окружающей среды.
Автор-составитель: А.С.Коничев, докт.биол.наук,проф.
Коничев А.С. Программа курса. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ. (Моск. Гор. Пед. Университет. Москва)
www.mgpu.ru/download.php?id=6265
