Органические молекулы аминокислот в биохимических процессах ведут себя как физические объекты и подчиняются ни только химическим законам, но и физическим – второму и третьему закону Ньютона.

Продукты из сои. Биологическая и медицинская роль
РАСХН, Дальневосточный научный центр, ГНУ ВНИИ сои. – Благовещенск: Типография, непосредственно подчиненная УВД по Амурской обл., 2009, 132 с.

Данная статья является продолжением нашего исследования белков биоминерализации, обнаруженных в диатомеях, губках, магнитотаксических бактериях, а также поиска их гомологов среди белков растений, животных и других форм жизни. В частности, на уровне целых последовательностей и их отдельных участков in silico показана различная степень гомологии фрустулинов (Cylindrothecafusiformis, Phaeodactylum tricornutum CCAP 1055 / 1, Naviculapelliculosa, Thalassiosirapseudonana), представляющих семейство кальций-связываюших гликопротеинов, участвующих в формировании видоспецифичного биокремнеземного панциря диатомей, с белками вирусов, бактерий, простейших многоклеточных, червей, насекомых, устриц, ланцетников, рыб, млекопитающих, в том числе человека, а также грибов и растений.
Успехи наук о жизни, 2010. - №2. - С. 91-98.

Проанализированы различные методы представления данных по первичной структуре белков в химической литературе. Описан метод для обработки такой информации, реализованный в компьютерной системе DITRAN. Данный метод может быть применен в исследовании взаимодействий между биополимерами и низкомолекулярными соединениями.
Научно-техническая информация, сер. 2, 1991, № 3, 20-26.

Рассмотрена роль диполь-дипольных взаимодействий в формировании вторичной структуры полипептидной цепи. Проведены расчеты проекций дипользого момента пептидной группы на направления вдоль и перпендикулярно оси для всех возможных комбинаций углов "фи" и "пси", характеризующих регулярные конформационные состояния полипептидной цепи. Оказалось, что величины этих проекций существенно различаются для основных типов вторичных структур. Полученные результаты позволяют более ясно представить физические основы формирования вторичной структуры, а также подойти к разрешению вопросов, касающихся определения минимально возможных участков различных типов вторичных структур и допустимой степени их деформации. На основании полученных данных обсуждаются возможные механизмы формирования глобулы белка и объясняется существование меньшего количества классов альфа-спиральных глобулярных белков по сравнению с белками бета-структурного и смешанного типа.
Молекулярная биология, 1982, 16 (2), 379-385.

Показано, что распределение идентичных аминокислотных остатков в первичной структуре 83 негомологичных белков, содержащих около 14000 аминокислот, близко к случайному, т.е. определяется аминокислотным составом. Характерной чертой такого распределения является повышенная вероятность совместной группировки аминокислотных остатков.
Биофизика, 1976, 21 (3), 397-400.

Изучено влияние аминокислотных остатков на формирование конформации типа альфа-спирали. Показано, что включение в спираль поли-L-аланина любой аминокислоты, кроме пролина, может происходить без существенных искажений структуры остова. Обсуждаются возможные причины искажений альфа-спиральных участков в глобулярных белках.
Биоорганическая химия, 1978, 4 (8), 1017-1021.